噬菌体装配可以分为5个阶段：前起始、起始、延伸、前终止和终止。前起始定义为形成一个组装位点，一个在电镜下可见的区域，在这里质膜和外膜紧密相连。组装位点由3个形态蛋白组成，分别是p工蛋白、pⅪ蛋白和pⅣ蛋白，这些蛋白通过其周质区相互作用（pⅣ蛋白的N端、p工蛋白的C端，以及可能的pⅪ蛋白的C端）；组装位点的形成与噬菌体其他蛋白无关。

 
    pⅣ蛋白在中央形成一个直径约8nm的圆柱状结构的空洞；它由12～14个相同的亚基组成，总分子质量约为600kDa。在冷冻蚀刻电镜下（MR等，未发表数据），在空洞中央有一定的密集性物质，这可能解释了为什么pⅣ通道在常态下呈关闭状态。但是，一些pⅣ蛋白的变异形式能够经常性地开启，并使外源性物质进入细菌周质区。因缺少pⅢ蛋白而无法由细胞中释放出的噬菌体可以阻止外源物质的进入，说明噬菌体确实是经由pⅣ通道释放出的。对于pⅣ通道的内部所知甚少，只知道它可以容纳IKe噬菌体的异源性pⅧ蛋白E34]，以及N端载有大段延长片段的特定pⅧ蛋白亚基或者如噬菌体展示那样N端被替换为短延长片段（6～8个残基）的pⅧ蛋白。pⅣ通道的大小和（或）性质可能是影响pⅧ蛋白展示肽段大小的一个限制因素。
 
    pI和pⅪ也形成多聚体复合物，每个复合物包含各5～6个拷贝的两种蛋白；该复合物的形状和大小未知（J．N．Feng，P．Model和M．R．，未发表数据）。在没有其他蛋白的条件下，pI／pⅪ可以使细胞膜去极化，这表示这个复合物很可能也是一个通道。所以装配位点很可能是一个极大的横跨细菌内外膜的通道。pI蛋白N端胞质区（pⅪ蛋白无此结构域）包含一个保守的核苷酸结合功能域；由于噬菌体装配需要水解ATp，pI蛋白很可能是一个ATP水解酶。
 
    仅当装配位点[两个次要衣壳蛋白（pⅦ和pⅨ）]到达颗粒的末端并且单链DNA底物存在时，噬菌体装配才被起始。遗传学分析显示出pⅦ蛋白和pⅨ蛋白（位于膜上）可与突出于pV—ssDNA复合物（位于胞质）一端的包装信号相互作用，并且包装信号可与pI蛋白胞质区结合。宿主细胞编码的一个小的、被认为是潜在的蛋白二硫键还原酶的胞质蛋白——硫氧化还原蛋白，也可以和pI蛋白相互作用。尽管噬菌体的装配不需要这样的还原活性，硫氧化还原蛋白看来还是装配起始复合物的一部分，并且可能和延伸反应的过程有关。
 
    延伸的过程包括位于膜上的pⅧ蛋白替换与病毒DNA结合的pV蛋白二聚体，以及转运DNA穿过细胞膜。这个过程一直延续，直到病毒DNA的末端都被pⅧ蛋白结合。在pⅢ和pⅥ蛋白都不存在的条件下，大的胞外噬菌体颗粒仍然会连接在质膜上，并当有pV—ssD—NA复合物进入装配位点时，继续延伸过程，zui后连接的噬菌体会形成10倍以上的单位长度。就算是在正常感染即当pⅢ和pⅥ蛋白都存在的条件下，大约有5％的子代噬菌体颗粒有两倍长度。这种再延伸过程不需要重起始——即使是没有装配信号的单链DNA也能有效地被并入。
 
    前终止过程是一个将膜上的pⅢ—pⅥ蛋白复合物整合到新生噬菌体颗粒上的过程。一个含有pⅢ蛋白C末端83个残基的片段足以调节这个步骤，但是却无法使噬菌体颗粒从细胞上脱落下来。终止过程需要pⅢ蛋白C末端93个残基的片段，通过该片段的构象变化，使得pⅢ一pⅥ蛋白复合物解离，进而使噬菌体从质膜上脱离c13J。更长的pⅢ蛋白部分（132个C末端残基的片段）是形成稳定的噬菌体颗粒所必要的。